Eine Publikation der Swissprofessionalmedia AG
Wissenschaft und Forschung: Ausgabe 07/2013, 11.08.2013

Physikalisches Verstehen von komplexen Lebensmittelsystemen

Viele der wichtigsten Bausteine unserer Lebensmittel wie Polymere, Kolloide und Tenside weisen eine hohe Tendenz zur Selbstorganisation auf. Das Labor für Lebensmittel und weiche Materialien der ETH Zürich erforscht die Struktur-Eigenschafts-Beziehungen solcher Substanzen und liefert so fundamentales Wissen, um Lebensmittel technologisch oder gesundheitlich zu verbessern.

Sophia Jördens
Doktorandin am Lehrstuhl für Lebensmittel und weiche Materialien der ETH Zürich

Prof. Dr. Raffaele Mezzenga
Laborleiter für Lebensmittel und weiche Materialien der ETH Zürich


Wissenschaflter der ETH Zürich erforschen im Labor für Lebensmittel und weiche Materialien die fundamentalen Struktur-Eigenschafts-Beziehungen von komplexen Lebensmittelsystemen. Von besonderem Interesse sind die Selbstorganisation und Gleichgewichtseigenschaften von Proteinen, Kolloiden und Tensiden auf vielen Längenskalen und in der ganzen Spannbreite von sehr verdünnten bis hin zu konzentrierten Lösungen. Der Hauptforschungsansatz zum Verständnis dieser Lebensmittelstrukturen besteht darin, grundlegende physikalische Theorien der weichen kondensierten Materialien auf solche Systeme anzuwenden. Da Lebensmittel jedoch natürlich die Komplexität realer Systeme besitzen, werden nicht nur die Strukturen selbst, sondern auch die Strukturen in Bedingungen erforscht, die in realen Systemen vorzufinden sein können. Hierzu gehören Salze, Säuren, Basen, andere Makromoleküle oder Temperaturveränderungen. Um die physikalischen Eigenschaften dieser selbstorganisierten komplexen Flüssigkeiten zu erfassen, verwenden die Forscher experimentelle Techniken wie Rasterkraft- oder Transmissionselektronenmikroskopie, statische und dynamische Lichtstreuung sowie kleinwinklige Röntgen- und Neutronenstreuung.

Proteinfibrillen. Ein Hauptfokus der Forschung zielt auf das Verstehen der Struktur und Eigenschaften eines wichtigen Vertreters der selbstorganisierten Substanzen, der Proteinfibrillen. Einerseits spielen Proteinfibrillen eine wichtige Rolle in Krankheiten, vor allem in neurodegenerativen Amyloidosen wie zum Beispiel Alzheimer oder Parkinson, aber auch in Typ-II-Diabetes. Bei diesen Krankheiten bilden sich aus bestimmten Eiweissen Amyloidfibrillen, die sich in Organen ablagern und so die normalen Abläufe des Körpers behindern. Andererseits ist es inzwischen auch bekannt, dass Fibrillen positive Aufgaben übernehmen in der Synthese des Haut- und Haarfarbstoffs Melanin oder in vielen Bakterien. Des Weiteren testen die Forscher immer mehr mögliche Applikationen von Proteinfibrillen für neue Materialien oder zur funktionellen und strukturellen Verbesserung von
Lebensmitteln. Eiweissfibrillen sind fadenförmige Aggregate, die entweder spontan oder unter bestimmten denaturierenden Bedingungen aus Proteinen oder Peptiden (kurze Eiweisse) entstehen. Diese Strukturen weisen eine sehr hohe hierarchische Ordnung auf, die von der Nanometer- bis hin zur Millimeterskala reichen kann: Kurze Aminosäuresequenzen reihen sich mit der langen Seite aneinander und formen sogenannte Beta-Faltblätter. Viele Beta-Faltblätter lagern sich dann zusammen, um einzelne Fibrillenstränge zu bilden. Diese legen sich wiederum wie ein Band lateral nebeneinander und können sich umeinander wickeln, um eine mehrsträngige Fibrille zu formen. Trotz der strukturellen Vielfalt des Ausgangsmaterials (Eiweisse, die aus einer beliebigen Aneinanderreihung von Aminosäuren bestehen) sind Experten heutzutage der Meinung, dass fast alle Proteine Fibrillen bilden können, welche wiederum eine beachtliche Ähnlichkeit untereinander aufweisen. Diese Fibrillen sind meist nur ein paar Nanometer dünn, aber mehrere Mikrometer lang. Die langgestreckte Form führt dazu, dass sich Fibrillen bei genügend hohen Konzentrationen möglichst platzsparend anordnen, das heisst, sie richten sich vorzugsweise parallel in die gleiche Richtung aus und bilden so eine flüssigkristalline Phase. Da sich das chemische Milieu in Lebensmitteln während der Herstellung und Lagerung oft verändert, ist es wichtig zu verstehen, wie die Entstehung, die Form und das Verhalten der Fibrillen zum Beispiel durch Zugabe von Salz oder Änderung des pH-Werts beeinflusst wird.
Aufgrund ihrer speziellen Struktur, die die Eigenschaften von Proteinen mit denen von festen Partikeln kombiniert, sind Fibrillen vielversprechende Kandidaten als Stabilisatoren für Produkte, die aus zwei oder mehreren Phasen bestehen. Da viele Lebensmittel vereinfacht als Emulsion oder Schaum angesehen werden können, ist es von grosser Bedeutung, das Grenzflächenverhalten von Fibrillen zu verstehen. Lagern sich Fibrillen auch an Wasser-Öl- oder Wasser-Luft-Grenzflächen als geordnete – dieses Mal zweidimensionale – flüssigkristalline Strukturen ab? Um diese Frage zu beantworten, setzen die Wissenschaftler im Rahmen einer Projektzusammenarbeit mit der Gruppe Lebensmittelverfahrenstechnik der ETH Zürich auf mehrere verschiedene experimentelle Methoden, die die mikroskopische Struktur an der Grenzfläche sowie das makroskopische Grenzflächenverhalten der Fibrillen aufklären soll. Als Modellprotein verwendet die Forschergruppe Beta-Lactoglobulin, das gut erforschte und am meisten vertretene Eiweiss in der Molke von Kuhmilch. In saurer Lösungen bildet Beta-Lactoglobulin bei hohen Temperaturen Fibrillen, die dann als Ausgangsmaterial für weitere Versuche dienen. Vor allem mithilfe des Rasterkraftmikroskops konnten Wissenschaftler so erstmals im Detail zeigen, wie sich Fibrillen spontan an Grenzflächen ablagern und dass dort die Ordnung stark von den Ausgangsbedingungen der Lösung abhängt.

Lyotrope Flüssigkristalle. Die Forschungsgruppe befasst sich ausserdem mit anderen selbstorganisierenden Strukturen, den lyotropen Flüssigkristallen. So bilden zum Beispiel Monoglyzeride oder Phospholipide – beides in der Lebensmittelindustrie häufig verwendete Emulgatoren – periodische Aggregate allein durch die Zugabe von Wasser. Die
Aggregate können je nach Temperatur, pH-Wert, Druck oder Salzkonzentration verschiedene Formen annehmen. Hierbei interessiert einerseits, in welchen Gleichgewichtszuständen sich diese oberflächenaktiven Stoffe bei verschiedenen, für Anwendungen relevanten Umgebungsbedingungen befinden. Andererseits wollen die Experten wissen, wie sie erwünschte oder unerwünschte Eigenschaften durch die Form kontrollieren können. So ist zum Beispiel bekannt, dass die Grösse der Wasserkanäle auch vom Milieu abhängt und sich so einstellen lässt, dass Moleküle wie Mikronährstoffe oder Pharmazeutika entweder innerhalb der Flüssigkristalle eingeschlossen werden oder daraus diffundieren können, wenn es der Durchmesser des Wasserkanals erlaubt. Solch eine kontrollierte Diffusion sieht ihre Anwendung zum Beispiel in der gezielten Lieferung von Pharmazeutika im Dickdarm: Die Struktur der lyotropen Flüssigkristalle wählen die Fachleute hier so, dass bei tiefem pH-Wert keine Diffusion stattfindet, damit der Stoff den Magen passieren kann, und sich bei hohem pH-Wert wie im Darm das Molekül dann freisetzen lässt und vom Körper aufgenommen werden kann.

Weitere Informationen:
www.ilw.agrl.ethz.ch/lwm